Logowanie:
  •  1 
  •  2 
  •  1 
  •  2 
  •  3 
  •  4 
  •  5 
  •  1 
  •  2 
  •  3 
  •  4 
  •  5 

Encyklopedia: Glicyna

Artykuł należy do 2 kategorii: Neuroprzekaźniki, ATC-B05, ostatnia aktualizacja: 19 października 2011, 18:46.

Glicyna (skróty: G, Gly) – organiczny związek chemiczny, najprostszy spośród 20 standardowych aminokwasów wchodzących w skład białek, jedyny niebędący czynny optycznie[1]. Za jej pojawienie się w łańcuchu polipeptydowym odpowiada obecność kodonów GGU, GGC, GGA lub GGG w łańcuchu mRNA.

Można ją otrzymać sztucznie z kwasu α-chlorooctowego (kwasu 2-chloroetanowego) i amoniaku[1].

Struktura i właściwości

Glicyna posiada najmniejszą resztę aminokwasową, z jednym tylko atomem wodoru w łańcuchu bocznym. Ze względu na to, że z atomem węgla α związane są dwa atomy wodoru, glicyna – w przeciwieństwie do innych aminokwasów – nie jest optycznie czynna. Glicyna zalicza się do grupy aminokwasów niepolarnych alifatycznych.

W trakcie ewolucji dywergentnej (rozbieżnej) reszty glicyny zmieniają się znacznie rzadziej niż pozostałych aminokwasów, a gdy już ulegają mutacji w białkach homologicznych, to na takie reszty jak alanina, seryna, kwas asparaginowy lub asparagina. Ta konserwatywność w występowaniu glicyny wiąże się z jej niewielkimi rozmiarami – zmiana tego aminokwasu na inny, z większym łańcuchem bocznym, mogłaby zaburzyć strukturę przestrzenną białka i pozbawić to białko jego funkcji biologicznej.

Glicyna stanowi średnio około 7,2% reszt aminokwasowych występujących w białkach[5]. Wyjątkiem jest kolagen, w którym glicyna stanowi blisko jedną trzecią wszystkich budujących go aminokwasów.

Glicyna jest aminokwasem endogennym.

  • Występowanie w białkach 7,2%
  • Objętość van der Waalsa 48 Å3

Funkcja fizjologiczna

  • Glicyna jako samodzielny aminokwas występuje przede wszystkim w roli przekaźnika w ośrodkowym układzie nerwowym (CSN). Działa jako hamujący przekaźnik receptorów glicynowych, a ponadto jako koagonista kluczowy do aktywacji receptorów NMDA. Stężenie glicyny w CSN jest wyższe w rdzeniu przedłużonym, moście oraz rdzeniu kręgowym, natomiast niższe w półkulach mózgowych oraz móżdżku.
  • W peroksysomach hepatocytów glicyna ulega sprzęgnięciu z pierwotnymi kwasami żółciowymi, tworząc w ten sposób sole żółciowe.
  • Glicyna bierze udział w biosyntezie puryn de novo, w trakcie której zostaje wbudowana do pierścienia nukleotydowego, będąc źródłem węgli C4 i C5 oraz azotu N7 w tym pierścieniu.
  • Wraz z sukcynylo-CoA bierze udział w syntezie hemu.
  • LD50 dla glicyny wynosi 7930 mg/kg (szczury, podawana ustnie), natomiast śmierć następuje zazwyczaj na skutek wzmożonej pobudliwości.

Biosynteza

Ludzki organizm potrafi syntetyzować glicynę, dlatego nazywa się ją aminokwasem endogennym. Glicyna może być produkowana: z glioksalanu i glutaminianu przez aminotransferazę glutaminianową; z alaniny przez aminotransferazę alaninową. Ważnym sposobem syntezy glicyny u ssaków jest także synteza z choliny oraz seryny.

Degradacja glicyny

Glicyna ulega degradacji na drodze trzech szlaków metabolicznych.

  • Glicyna może ulec przekształceniu w serynę. Reakcję katalizuje hydroksymetylotransferaza serynowa, a koenzymami reakcji są tetrahydrofolian oraz fosforan pirydoksalu.
  • Degradacja glicyny może zachodzić także w wątrobie za pomocą mitochondrialnego kompleksu syntazy glicynowej, który rozkłada glicynę na dwutlenek węgla i jon amonowy, przy okazji tworząc N5,N10-metylenotetrahydrofolian. Kofaktorem tego procesu jest fosforan pirydoksalu. Ta ścieżka metaboliczna ma olbrzymie znaczenie dla ssaków, a jej zaburzenia mogą prowadzić do hiperglicynemii.
  • Trzecim sposobem degradacji glicyny jest utlenienie przez oksydazę D-aminokwasów. Glicyny zostaje przekształcona do glioksalanu, który z kolei jest utleniany w NAD+-zależnej reakcji do szczawianu.

Ponadto glicyna ulega licznym przemianom w inne metabolity, co zostało opisane w podrozdziale dotyczącym jej funkcji.

Choroby związane z przemianami glicyny

Z metabolizmem glicyny związane są następujące schorzenia:

  • Glicynuria – wynika z zaburzeń reabsorpcji glicyny w kanalikach nerkowych i polega na wydalaniu większych niż normalnie ilości tego aminokwasu.
  • Pierwotna hiperoksaluria – jest to zaburzenie katabolizmu glioksalanu, który powstaje przez deaminację glicyny. Następujące po tym utlenienie glioksalanu do szczawianu skutkuje kamicą moczową oraz wapnicą nerek, a także może prowadzić do przedwczesnych zgonów na skutek niewydolności nerek lub nadciśnienia.
  • Nieketonowa hiperglicynemia – choroba genetyczna powodująca nagromadzenie się glicyny we krwi oraz płynie mózgowo-rdzeniowym.

Występowanie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej

W roku 1994 grupa badaczy z University of Illinois, pod kierownictwem Lewisa Snydera, ogłosiła wstępnie odkrycie glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej, jednak późniejsze badania nie potwierdziły ich przypuszczeń[6].

Dziewięć lat później, w 2003 roku, Yi-Jehng Kuan z National Taiwan Normal University wraz ze Steve'em Charlneyem z NASA ponowili to doniesienie. Badacze monitorowali fale radiowe pod kątem obecności linii spektralnych charakterystycznych dla glicyny, których zarejestrowali w sumie 27. Kuan i Charlney wysunęli hipotezę, że glicyna międzygwiazdowa powstała z prostych cząsteczek organicznych uwięzionych w lodzie na skutek ekspozycji na promieniowanie ultrafioletowe[7].

W roku 2004 Snyder wraz z współpracownikami opublikowali pracę, w której próbowali określić obiektywne kryterium, które powinny spełniać rejestrowane linie spektralne, aby można było mówić o potwierdzonym odkryciu glicyny w przestrzeni międzygwiazdowej. Uznali jednocześnie, że żaden z rezultatów uzyskanych przez grupę Kuana nie spełnia tego kryterium[8].

W roku 2009 dzięki misji NASA Stardust ostatecznie potwierdzono występowanie glicyny w przestrzeni kosmicznej pobierając próbki z komety Wild 2[9].

Tzw. glicyna fotograficzna

W fotografii terminem glicyna niepoprawnie określa się jej pochodną, N-(4-hydroksyfenylo)glicynę, wywoływacz fotograficzny

Przypisy

  1. 1,01,11,21,31,41,5 Romuald Hassa, Janusz Mrzigod, Janusz Nowakowski (red.): Podręczny słownik chemiczny. Wyd. I. Katowice: Videograf II, 2002. ISBN 83-71-83-240-0. 
  2. ↑ Glicyna – podsumowanie (ang.). PubChem Public Chemical Database.
  3. ↑ Glicyna – karta leku (DB00145) (ang.). DrugBank.
  4. ↑ Glicyna (ang.) w bazie ChemIDplus. United States National Library of Medicine. [dostęp 2011-04-17].
  5. ↑ Nelson D., Cox M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4th ed., 2005, W.H. Freeman & Co.
  6. ↑ Doniesienie na stronach Newscientist.com
  7. ↑ Kuan YJ, Charnley SB, Huang HC, et al., Interstellar glycine, Astrophys J (2003), 593(2): 848-867
  8. ↑ Snyder LE, Lovas FJ, Hollis JM, et al., A rigorous attempt to verify interstellar glycine, Astrophys J (2005), 619(2): 914-930
  9. ↑ Doniesienie na stronach Newscientist.com

Bibliografia

  1. Nelson D., Cox M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4th ed., 2005, W.H. Freeman & Co.
  2. Murray R.K. et al., Harper's Ilustrated Biochemistry, 26th ed., 2003, Lange Medical Books
  3. Encyclopedia of Biological Chemistry, pod red. Lenarz W.J., Lane M.D., 2004, Elsevier
  4. Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L., Biochemistry, 5th ed., 2002, W.H. Freeman & Co.
Źródło: Wikipedia (autorzy, na licencji CC-BY-SA 3.0)

Oceń artykuł

Ocena: [1][2][3][4][5][6][7][8][9][10] (0)

Komentarze

Brak komentarzy.


Dodaj komentarz

Musisz być zalogowany żeby dodawać komentarze.